Acil-CoA deshidrogenasa

Acil-CoA deshidrogenasa
Acil-CoA deshidrogenasa de cadena muy larga
HUGO 92
Símbolo ACADVL
Datos genéticos
Locus Cr. 17 p13-17p11
Bases de datos
Entrez 37
OMIM 609575
PDB 2UXW
RefSeq NM_000018
UniProt P49748
Acil-CoA deshidrogenasa de cadena larga
HUGO 88
Símbolo ACADL
Datos genéticos
Locus Cr. 2 q34-q35
Bases de datos
Número EC 1.3.99.13
Entrez 33
OMIM 609576
RefSeq NM_001608
UniProt P28330
Acil-CoA deshidrogenasa de cadena media
HUGO 89
Símbolo ACADM
Datos genéticos
Locus Cr. 1 p31
Bases de datos
Número EC 1.3.99.3
Entrez 34
OMIM 607008
PDB 1EGD
RefSeq NM_000016
UniProt P11310
Butiril-CoA deshidrogenasa
HUGO 90
Símbolo ACADS
Datos genéticos
Locus Cr. 12 q24.31
Bases de datos
Número EC 1.3.99.2
Entrez 35
OMIM 606885
PDB 2VIG
RefSeq NM_000017
UniProt P16219
Acil-CoA deshidrogenasa de cadena corta y ramificada
Short–branched chain acyl-CoA dehydrogenase 2JIF.png
Diagrama de la acil-CoA deshidrogenasa de cadena corta ramificada humana formando complejo con FAD y coenzima A. PDB 2JIF
HUGO 91
Símbolo ACADSB
Datos genéticos
Locus Cr. 10 q25-q26
Bases de datos
Número EC 1.3.99.3
Entrez 36
OMIM 600301
PDB 2JIF
RefSeq NM_001609
UniProt P45954


Las acil-CoA deshidrogenasas son enzimas que intervienen en la primera de las cuatro reacciones que constituyen la β-oxidación, la principal ruta metabólica de oxidación de los ácidos grasos. En la clasificación de las enzimas corresponde al grupo de las oxidorreductasas.

Las acil-CoA deshidrogenasas catalizan la deshidrogenación de los carbonos 2 y 3 (α y β, respectivamente) de un acil-CoA graso, con lo que se forma un doble enlace entre dichos carbonos, según la reacción:


Beta-Oxidation1.svg


El acil-CoA graso se oxida al perder dos átomos de hidrógeno, que son captados por el FAD que se reduce a FADH2. El FAD está unido covalentemente a la enzima y actúa como cofactor.

Existen al menos cinco enzimas diferentes que catalizan esta reacción, cada uno con especificidades que varían según la longitud de la cadena de los ácidos grasos:[1]

  • Acil-CoA deshidrogenasa de cadena muy larga (ACADVL). Está asociada a la membrana interna de la mitocondria y actúa sobre los acil-CoA grasos de C-12 a C-24.
  • Acil-CoA deshidrogenasa de cadena larga (ACADL). Parece que está implicada principalmente con la oxidación de ácidos grasos ramificados, como el 2-metilpalmitil CoA.
  • Acil-CoA deshidrogenasa de cadena media (ACADM). Su máxima actividad es para los acil-CoA grasos de C-6 y C-8.
  • Acil-CoA deshidrogenasa de cadena corta (ACADS). Su orden de preferencencia es C-4 > C-6 > C-8.
  • Acil-CoA deshidrogenasa de cadena corta y ramificada (ACADSB).

Otros tipos son: ACAD8, ACAD9, ACAD10 y ACAD11.

Contenido

Tipos enzimáticos

ACADVL

La enzima Acil-CoA deshidrogenasa de cadena muy larga o ACADVL es activa con ésteres de ácidos grasos de cadena larga o cadena muy larga como palmitoil-CoA, miristoil-CoA y estearoil-CoA. Puede acomodar sustratos con longitudes de hasta 24 carbonos pero muestra una actividad muy pequeña para sustratos de menos de 12 carbonos. Esta enzima esta situada en la membrana interna mitocondrial y es un homodímero.

La deficiencia en ACADVL es una enfermedad recesiva autosomal. Es clínicamente heterogénea con tres fenotipos principales:

  • Severa durante la infancia: Aparición temprana y alta mortalidad.
  • Media durante la infancia: Aparición más tardía con hipoglucemia, baja mortalidad y raramente se presenta con una cardiomiopatía asociada.
  • Durante la edad adulta: Se presenta con rabdomiólisis y mioglobinuria.

ACADL

La enzima Acil-CoA deshidrogenasa de cadena larga o ACADL EC 1.3.99.13 está situada en la matriz mitocondrial y es un homotetrámero. La deficiencia en ACADL causa hipoglucemia.


ACADM

La enzima Acil-CoA deshidrogenasa o ACADM EC 1.3.99.3 está situada en la matriz mitocondrial, es específica para cadenas acil-CoA de 4 a 16 carbonos y es un homotetrámero que interacciona con la flavoproteína de transferencia de electrones heterodimérica.

La deficiencia en ACADM es una enfermedad recesiva autosomal que causa hipoglucemia, disfunción hepática y encefalopatía, resultando frecuentemente en muerte durante la infancia. La frecuencia de la enfermedad es de 1 entre 13,000.


ACADS

La enzima Butiril-CoA deshidrogenasa o ACADS EC 1.3.99.2 está situada en la matriz mitocondrial y es un homotetrámero. La deficiencia en ACADS es una enfermedad recesiva autosomal que causa acidosis aguda, debilidad muscular en niños y una forma de miopatía realacionada con el almacenamiento de grasas.


ACADSB

La enzima Acil-CoA deshidrogenasa de cadena corta ramificada o ACADSB tiene su máxima actividad con derivados acil-CoA de cadena corta y ramificada como (s)-2-metilbutiril-CoA, isobutiril-CoA y 2-metilhexanoil-CoA, así como con derivados acil-CoA de cadena corta no ramificada como butiril-CoA y hexanoil-CoA. Puede también utilizar valproil-CoA como sustrato jugando por tanto un rol en el control del flujo metabólico del ácio valproico. Esta enzima esta situada en la matriz mitocondrial y es un homotetrámero.

La deficiencia en ACADSB es una enfermedad recesiva autosomal que consiste en un defecto en el catabolismo de la L-isoleucina que está caracterizado por un incremento en la sangre y en la orina de la 2-metilbutirilglicina y de la 2-metilbutirilcarnitina. Los individuos afectados tienen ataques de apoplejía y retraso psicomotor como principales síntomas.

Deficiencias genéticas de las acil-CoA deshidrogenasas

La deficiencias genéticas en las acil-CoA deshidrogenasas son un grupo de enfermedades hereditarias que se transmiten de manera autosómica recesiva. Cualquiera de las enzimas mencionadas puede verse afectada. La deficiencia en la MCAD se considera uno de los errores metabólicos más comunes y es posible que esté detrás de muchos casos de muerte súbita del recién nacido;[1] esta alteración se manifiesta antes de los dos años de vida y después de un período de ayuno de más de doce horas; sus síntomas más frecuentes son vómitos, letargia y a veces coma, hipoglucemia y aciduria.

Referencias

  1. a b Devlin, T. M. 2004. Bioquímica, 4ª edición. Reverté, Barcelona. ISBN 84-291-7208-4

Enlaces externos


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